خصائص البنية الثانوية للبروتين. البنية الثانوية للبروتينات

روابط هيدروجينية

يميز أ- الحلزون، ب- البنية (كلو).

بناء حلزونات ألفا أقترح بولينجو كوري

الكولاجين

ب-الهيكل

أرز. 2.3. ب-الهيكل

الهيكل لديه شكل مسطح هيكل ب الموازي; إذا كان في العكس - هيكل ب مضاد للتوازي

دوامة فائقة. اللييفات الأولية الياف دقيقةبقطر 10 نانومتر.

بومبيكس موري فبروين

التشكل المضطرب.

البنية فوق الثانوية.

شاهد المزيد:

التنظيم الهيكلي للبروتينات

تم إثبات وجود 4 مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين.

هيكل البروتين الأساسي– تسلسل ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. في البروتينات، ترتبط الأحماض الأمينية الفردية ببعضها البعض السندات الببتيد، الناشئة عن تفاعل مجموعات الكربوكسيل والأمينية من الأحماض الأمينية.

حتى الآن، تم فك رموز البنية الأولية لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة. لتحديد البنية الأولية للبروتين، يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية باستخدام طرق التحلل المائي. ثم يتم تحديد الطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية الطرفية. والخطوة التالية هي تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد. ولهذا الغرض، يتم استخدام التحلل المائي الجزئي الانتقائي (الكيميائي والإنزيمي). من الممكن استخدام تحليل حيود الأشعة السينية، بالإضافة إلى البيانات المتعلقة بتسلسل النيوكليوتيدات التكميلي للحمض النووي.

البنية الثانوية للبروتين- تكوين سلسلة البولي ببتيد، أي. طريقة لتعبئة سلسلة عديد الببتيد في شكل محدد. لا تتم هذه العملية بطريقة فوضوية، بل وفقًا للبرنامج المضمن في البنية الأساسية.

يتم ضمان استقرار البنية الثانوية بشكل أساسي عن طريق الروابط الهيدروجينية، لكن الروابط التساهمية - الببتيد وثاني كبريتيد - تقدم مساهمة معينة.

يعتبر النوع الأكثر احتمالا من بنية البروتينات الكروية الحلزون. يحدث التواء سلسلة البولي ببتيد في اتجاه عقارب الساعة. يتميز كل بروتين بدرجة معينة من الحلزون. إذا كانت سلاسل الهيموجلوبين حلزونية بنسبة 75%، فإن البيبسين يكون بنسبة 30% فقط.

يسمى نوع تكوين سلاسل البوليببتيد الموجودة في بروتينات الشعر والحرير والعضلات ب- الهياكل.

يتم ترتيب أجزاء سلسلة الببتيد في طبقة واحدة، لتشكل شكلًا مشابهًا لورقة مطوية في الأكورديون. يمكن أن تتكون الطبقة من سلسلتين أو أكثر من الببتيد.

في الطبيعة، هناك بروتينات لا يتوافق تركيبها مع البنية β أو البنية A، على سبيل المثال، الكولاجين هو بروتين ليفي يشكل الجزء الأكبر من النسيج الضام في جسم الإنسان والحيوان.

هيكل البروتين الثلاثي- الاتجاه المكاني للحلزون متعدد الببتيد أو طريقة وضع سلسلة البولي ببتيد في حجم معين. كان البروتين الأول الذي تم توضيح تركيبه الثالث من خلال تحليل حيود الأشعة السينية هو الميوجلوبين لحوت العنبر (الشكل 2).

في تثبيت البنية المكانية للبروتينات، بالإضافة إلى الروابط التساهمية، تلعب الروابط غير التساهمية الدور الرئيسي (الهيدروجين، التفاعلات الكهروستاتيكية للمجموعات المشحونة، قوى فان دير فالس بين الجزيئات، التفاعلات الكارهة للماء، وما إلى ذلك).

وفقا للمفاهيم الحديثة، فإن البنية الثلاثية للبروتين، بعد الانتهاء من تركيبه، تتشكل تلقائيا. القوة الدافعة الرئيسية هي تفاعل جذور الأحماض الأمينية مع جزيئات الماء. في هذه الحالة، يتم غمر جذور الأحماض الأمينية غير القطبية الكارهة للماء داخل جزيء البروتين، ويتم توجيه الجذور القطبية نحو الماء. تسمى عملية تكوين البنية المكانية الأصلية لسلسلة البولي ببتيد قابلة للطي. البروتينات تسمى المرافقون.يشاركون في الطي. تم وصف عدد من الأمراض البشرية الوراثية، والتي يرتبط تطورها باضطرابات ناجمة عن طفرات في عملية الطي (التصبغ، والتليف، وما إلى ذلك).

باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية، تم إثبات وجود مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين، وسيطة بين الهياكل الثانوية والثالثية. اِختِصاصعبارة عن وحدة هيكلية كروية مدمجة ضمن سلسلة متعددة الببتيد (الشكل 3). تم اكتشاف العديد من البروتينات (على سبيل المثال، الغلوبولين المناعي)، والتي تتكون من مجالات ذات بنية ووظائف مختلفة، مشفرة بواسطة جينات مختلفة.

ترتبط جميع الخصائص البيولوجية للبروتينات بالحفاظ على بنيتها الثلاثية، وهو ما يسمى محلي. كرة البروتين ليست بنية صلبة تمامًا: من الممكن إجراء حركات عكسية لأجزاء من سلسلة الببتيد. هذه التغييرات لا تعطل التشكل العام للجزيء. يتأثر تكوين جزيء البروتين بدرجة الحموضة في البيئة، والقوة الأيونية للمحلول، والتفاعل مع المواد الأخرى. أي تأثيرات تؤدي إلى تعطيل التشكل الأصلي للجزيء تكون مصحوبة بفقدان جزئي أو كامل للخصائص البيولوجية للبروتين.

هيكل البروتين الرباعي- طريقة لوضع سلاسل بولي ببتيد فردية في الفضاء لها نفس البنية الأولية أو الثانوية أو الثالثة أو مختلفة، وتشكيل تكوين جزيئي كبير موحد هيكليًا ووظيفيًا.

يسمى جزيء البروتين الذي يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد قليل القسيم، وكل سلسلة مدرجة فيه - بروتومر. غالبًا ما تُبنى البروتينات قليلة القسيمات من عدد زوجي من البروتومرات، على سبيل المثال، يتكون جزيء الهيموجلوبين من سلسلتين a- وسلسلتين b-polypeptide (الشكل 4).

حوالي 5% من البروتينات لها بنية رباعية، بما في ذلك الهيموجلوبين والجلوبيولين المناعي. هيكل الوحدة هو سمة من سمات العديد من الانزيمات.

تتشكل جزيئات البروتين التي تشكل البروتين ذو البنية الرباعية بشكل منفصل على الريبوسومات وفقط بعد الانتهاء من التوليف تشكل بنية فوق جزيئية مشتركة. يكتسب البروتين نشاطًا بيولوجيًا فقط عندما يتم دمج البروتومرات المكونة له. تشارك نفس أنواع التفاعلات في تثبيت البنية الرباعية كما هو الحال في تثبيت البنية الثلاثية.

يعترف بعض الباحثين بوجود المستوى الخامس من التنظيم الهيكلي للبروتين. هذا المستقلبات -مجمعات جزيئية متعددة الوظائف من إنزيمات مختلفة تحفز المسار الكامل لتحولات الركيزة (مركبات الأحماض الدهنية العالية، مجمع هيدروجيناز البيروفات، السلسلة التنفسية).

البنية الثانوية للبروتين

البنية الثانوية هي الطريقة التي يتم بها ترتيب سلسلة البولي ببتيد في بنية مرتبة. يتم تحديد الهيكل الثانوي من خلال الهيكل الأساسي. وبما أن البنية الأولية يتم تحديدها وراثيا، فإن تكوين البنية الثانوية يمكن أن يحدث عندما تترك سلسلة البولي ببتيد الريبوسوم. استقر الهيكل الثانوي روابط هيدروجينية، والتي تتشكل بين مجموعات NH و CO من الروابط الببتيدية.

يميز أ- الحلزون، ب- البنيةوالتشكل المضطرب (كلو).

بناء حلزونات ألفا أقترح بولينجو كوري(1951). هذا هو نوع من البنية الثانوية البروتينية التي تشبه الحلزون العادي (الشكل 2.2). الحلزون α عبارة عن هيكل على شكل قضيب توجد فيه روابط الببتيد داخل الحلزون وتقع جذور الأحماض الأمينية ذات السلسلة الجانبية في الخارج. يتم تثبيت الحلزون a بواسطة روابط هيدروجينية موازية لمحور الحلزون وتحدث بين بقايا الأحماض الأمينية الأولى والخامسة. وهكذا، في المناطق الحلزونية الممتدة، تشارك كل بقايا حمض أميني في تكوين رابطتين هيدروجينيتين.

أرز. 2.2. هيكل الحلزون α.

هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية لكل دورة من الحلزون، ومسافة الحلزون 0.54 نانومتر، وهناك 0.15 نانومتر لكل بقايا حمض أميني. الزاوية الحلزونية هي 26 درجة. فترة انتظام الحلزون هي 5 دورات أو 18 بقايا حمض أميني. الأكثر شيوعًا هي الحلزونات اليمنى، أي. دوامة التقلبات في اتجاه عقارب الساعة. يتم منع تكوين الحلزون بواسطة البرولين والأحماض الأمينية ذات الجذور المشحونة والضخمة (العوائق الكهروستاتيكية والميكانيكية).

يوجد شكل حلزوني آخر في الكولاجين . في جسم الثدييات، الكولاجين هو البروتين السائد من الناحية الكمية: فهو يشكل 25٪ من إجمالي البروتين. الكولاجين موجود في أشكال مختلفة، في المقام الأول في الأنسجة الضامة. وهو عبارة عن حلزون أعسر بمسافة تبلغ 0.96 نانومتر و3.3 بقايا في كل دورة، وهو أكثر تسطيحًا من الحلزون ألفا. على عكس الحلزون ألفا، فإن تكوين جسور الهيدروجين أمر مستحيل هنا. يحتوي الكولاجين على تركيبة غير عادية من الأحماض الأمينية: 1/3 جليكاين، وحوالي 10% برولين، بالإضافة إلى هيدروكسي برولين وهيدروكسي سيلين. يتم تشكيل آخر حمضين أمينيين بعد التخليق الحيوي للكولاجين عن طريق التعديل بعد الترجمة. في بنية الكولاجين، يتكرر الثلاثي gly-X-Y باستمرار، حيث يشغل البرولين الموضع X غالبًا، والموضع Y بواسطة الهيدروكسيليزين. هناك أدلة جيدة على أن الكولاجين موجود في كل مكان على شكل حلزون ثلاثي أيمن ملتوي من ثلاث حلزونات أولية أعسر. في الحلزون الثلاثي، ينتهي كل بقايا ثالثة في المركز، حيث، لأسباب جامدة، يناسب الجليكاين فقط. يبلغ طول جزيء الكولاجين بأكمله حوالي 300 نانومتر.

ب-الهيكل(طبقة مطوية ب). تم العثور عليه في البروتينات الكروية، وكذلك في بعض البروتينات الليفية، على سبيل المثال، فيبروين الحرير (الشكل 2.3).

أرز. 2.3. ب-الهيكل

الهيكل لديه شكل مسطح. تكون سلاسل البوليببتيد ممدودة بالكامل تقريبًا، وليست ملتوية بإحكام، كما هو الحال في الحلزون. توجد مستويات الروابط الببتيدية في الفضاء مثل الطيات المنتظمة لورقة من الورق.

التركيب الثانوي للبولي ببتيدات والبروتينات

يتم تثبيته بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعات CO و NH من الروابط الببتيدية لسلاسل البولي ببتيد المجاورة. إذا كانت سلاسل البوليببتيد التي تشكل البنية b تسير في نفس الاتجاه (أي يتطابق الطرفان C و N) - هيكل ب الموازي; إذا كان في العكس - هيكل ب مضاد للتوازي. يتم وضع الجذور الجانبية لطبقة واحدة بين الجذور الجانبية لطبقة أخرى. إذا انحنت سلسلة بولي ببتيد واحدة وعملت بشكل موازٍ لنفسها، فهذا هو هيكل متقاطع مضاد للتوازي. تتشكل روابط الهيدروجين في البنية المتقاطعة b بين مجموعات الببتيد في حلقات سلسلة البولي ببتيد.

إن محتوى الحلزونات a في البروتينات التي تمت دراستها حتى الآن متغير للغاية. في بعض البروتينات، على سبيل المثال، الميوجلوبين والهيموجلوبين، يكمن الحلزون A في البنية ويمثل 75٪، في الليزوزيم - 42٪، في البيبسين 30٪ فقط. البروتينات الأخرى، على سبيل المثال، إنزيم الكيموتربسين الهضمي، خالية عمليا من بنية حلزونية وجزء كبير من سلسلة البولي ببتيد يتناسب مع الهياكل ب ذات الطبقات. تحتوي بروتينات الأنسجة الداعمة، الكولاجين (بروتين الأوتار والجلد)، والفيبروين (بروتين الحرير الطبيعي) على تكوين ب من سلاسل البوليببتيد.

لقد ثبت أن تكوين حلزونات α يتم تسهيله بواسطة هياكل glu و ala و leu و β بواسطة met و val و ile؛ في الأماكن التي تنحني فيها سلسلة البولي ببتيد - gly، pro، asn. يُعتقد أن ستة بقايا متجمعة، أربعة منها تساهم في تكوين الحلزون، يمكن اعتبارها مركزًا للحلزون. من هذا المركز هناك نمو للحلزونات في كلا الاتجاهين إلى قسم - رباعي الببتيد، يتكون من بقايا تمنع تكوين هذه الحلزونات. أثناء تكوين البنية بيتا، يتم تنفيذ دور البادئات بواسطة ثلاثة من أصل خمسة بقايا من الأحماض الأمينية التي تساهم في تكوين البنية بيتا.

في معظم البروتينات الهيكلية، يسود أحد الهياكل الثانوية، والذي يتم تحديده من خلال تكوين الأحماض الأمينية. البروتين الهيكلي الذي تم إنشاؤه بشكل أساسي على شكل حلزون ألفا هو الكيراتين ألفا. يتكون شعر الحيوانات (الفراء) والريش والريشات والمخالب والحوافر بشكل أساسي من الكيراتين. باعتباره أحد مكونات الخيوط الوسيطة، يعد الكيراتين (cytokeratin) مكونًا أساسيًا في الهيكل الخلوي. في الكيراتين، يتم طي معظم سلسلة الببتيد في حلزون ألفا الأيمن. سلسلتان من الببتيد تشكلان يسارًا واحدًا دوامة فائقة.تتحد ثنائيات الكيراتين فائقة التغليف في رباعيات، والتي تتجمع لتشكل اللييفات الأوليةبقطر 3 نانومتر. وأخيرًا، تتشكل ثمانية لييفات أولية الياف دقيقةبقطر 10 نانومتر.

يتم بناء الشعر من نفس الألياف. وهكذا، في ألياف الصوف الواحدة التي يبلغ قطرها 20 ميكرون، تتشابك ملايين الألياف. ترتبط سلاسل الكيراتين الفردية بالعديد من روابط ثاني كبريتيد، مما يمنحها قوة إضافية. أثناء التجعيد، تحدث العمليات التالية: أولاً، يتم تدمير جسور ثاني كبريتيد عن طريق الاختزال بالثيول، ومن ثم لإعطاء الشعر الشكل المطلوب، يتم تجفيفه بالتسخين. في الوقت نفسه، بسبب الأكسدة بواسطة الأكسجين الجوي، يتم تشكيل جسور ثاني كبريتيد جديدة، والتي تحافظ على شكل تصفيفة الشعر.

يتم الحصول على الحرير من شرانق يرقات دودة القز ( بومبيكس موري) والأنواع ذات الصلة. البروتين الرئيسي للحرير، فبروين، له هيكل طبقة مطوية غير متوازية، وتقع الطبقات نفسها بالتوازي مع بعضها البعض، وتشكل طبقات عديدة. نظرًا لأن السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في الهياكل المطوية تكون موجهة رأسيًا لأعلى ولأسفل، فإن المجموعات المدمجة فقط هي التي يمكن أن تتناسب مع الفراغات بين الطبقات الفردية. في الواقع، يتكون الفيبروين من 80% جليكاين، ألانين وسيرين، أي. ثلاثة أحماض أمينية تتميز بأحجام سلاسل جانبية قليلة. يحتوي جزيء الفيبروين على جزء متكرر نموذجي (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

التشكل المضطرب.تسمى مناطق جزيء البروتين التي لا تنتمي إلى هياكل حلزونية أو مطوية مضطربة.

البنية فوق الثانوية.يمكن للمناطق الهيكلية ألفا الحلزونية وبيتا في البروتينات أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع بعضها البعض، وتشكل تجمعات. تعتبر الهياكل فوق الثانوية الموجودة في البروتينات الأصلية هي الأكثر تفضيلاً من الناحية النشطة. وتشمل هذه الحلزونات ألفا الفائقة، حيث يتم ملتوية اثنين من حلزونات ألفا بالنسبة لبعضهما البعض، وتشكيل حلزون فائق أعسر (باكتيريورودوبسين، هيمريثرين)؛ الأجزاء الحلزونية ألفا والبنيوية المتناوبة لسلسلة البولي ببتيد (على سبيل المثال، رابط روسمان βαβαβ، الموجود في منطقة ربط NAD+ لجزيئات إنزيم نزع الهيدروجين)؛ يُطلق على بنية β ثلاثية الجدائل غير المتوازية (βββ) اسم β-zigzag وهي موجودة في عدد من الإنزيمات الميكروبية والأوالي والفقاريات.

السابق234567891011121314151617التالي

شاهد المزيد:

البنية الثانوية للبروتينات

يتم تنظيم سلاسل البروتينات الببتيدية في بنية ثانوية مثبتة بواسطة روابط هيدروجينية. تشكل ذرة الأكسجين لكل مجموعة ببتيد رابطة هيدروجينية مع مجموعة NH المقابلة للرابطة الببتيدية. في هذه الحالة، يتم تشكيل الهياكل التالية: الحلزون أ، الهيكل ب والانحناء ب. أ-دوامة.أحد أكثر الهياكل الملائمة من الناحية الديناميكية الحرارية هو حلزون ألفا الأيمن. الحلزون a، يمثل بنية مستقرة حيث تشكل كل مجموعة كربونيل رابطة هيدروجينية مع مجموعة NH الرابعة على طول السلسلة.

البروتينات: البنية الثانوية للبروتينات

في الحلزون ألفا، هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة، تبلغ درجة الحلزون حوالي 0.54 نانومتر، والمسافة بين البقايا هي 0.15 نانومتر. يمكن للأحماض الأمينية L أن تشكل حلزونات ألفا اليمنى فقط، مع وجود الجذور الجانبية على جانبي المحور وتواجه الخارج. في الحلزون A، يتم استخدام إمكانية تكوين روابط هيدروجينية بالكامل، وبالتالي، على عكس البنية b، فإنه غير قادر على تكوين روابط هيدروجينية مع عناصر أخرى من البنية الثانوية. عندما يتم تشكيل حلزون ألفا، يمكن للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أن تقترب من بعضها البعض، وتشكل مواقع مدمجة كارهة للماء أو محبة للماء. تلعب هذه المواقع دورًا مهمًا في تكوين الشكل ثلاثي الأبعاد لجزيء البروتين الكبير، حيث يتم استخدامها لتعبئة حلزونات ألفا في البنية المكانية للبروتين. كرة لولبية.إن محتوى الحلزونات a في البروتينات ليس هو نفسه وهو سمة فردية لكل جزيء بروتيني كبير. تحتوي بعض البروتينات، مثل الميوجلوبين، على حلزون ألفا كأساس لبنيتها؛ بينما لا تحتوي بروتينات أخرى، مثل الكيموتربسين، على مناطق حلزونية ألفا. في المتوسط، تتمتع البروتينات الكروية بدرجة من الحلزونية تتراوح بين 60-70%. تتناوب المقاطع الحلزونية مع الملفات الفوضوية، ونتيجة للتمسخ، تزداد التحولات اللولبية اللولبية. يعتمد الحلزون لسلسلة البولي ببتيد على بقايا الأحماض الأمينية التي تشكلها. وبالتالي، فإن مجموعات حمض الجلوتاميك المشحونة سالبًا والموجودة على مقربة من بعضها البعض تواجه تنافرًا متبادلًا قويًا، مما يمنع تكوين روابط الهيدروجين المقابلة في الحلزون ألفا. لنفس السبب، يتم إعاقة تحليق السلسلة بسبب تنافر المجموعات الكيميائية المشحونة بشكل إيجابي من الليسين أو الأرجينين. الحجم الكبير لجذور الأحماض الأمينية هو أيضًا السبب وراء صعوبة تحويل سلسلة البولي ببتيد إلى حلزونية (سيرين، ثريونين، ليوسين). العامل الأكثر تدخلًا في تكوين حلزون ألفا هو الحمض الأميني برولين. بالإضافة إلى ذلك، لا يشكل البرولين رابطة هيدروجينية داخل السلسلة بسبب عدم وجود ذرة هيدروجين عند ذرة النيتروجين. وهكذا، في جميع الحالات التي يوجد فيها البرولين في سلسلة عديد الببتيد، يتعطل البناء الحلزوني ويتشكل ملف أو (b-bend). ب-الهيكل.على عكس الحلزون A، يتم تشكيل الهيكل B بسبب عبر السلسلةروابط هيدروجينية بين الأجزاء المتجاورة من سلسلة البولي ببتيد، حيث لا توجد اتصالات داخل السلسلة. إذا تم توجيه هذه الأقسام في اتجاه واحد، فإن هذا الهيكل يسمى بالتوازي، ولكن إذا كان في الاتجاه المعاكس، فهو مضاد للتوازي. سلسلة البولي ببتيد في البنية b ممدودة للغاية وليس لها شكل حلزوني، بل لها شكل متعرج. المسافة بين بقايا الأحماض الأمينية المجاورة على طول المحور هي 0.35 نانومتر، أي أكبر بثلاث مرات من الحلزون a، وعدد البقايا في كل دورة هو 2. في حالة الترتيب الموازي للبنية b، تكون روابط الهيدروجين أقل قوة مقارنة بتلك التي لها ترتيب غير متوازي لبقايا الأحماض الأمينية. على عكس الحلزون a، المشبع بروابط هيدروجينية، فإن كل قسم من سلسلة البولي ببتيد في البنية b مفتوح لتشكيل روابط هيدروجينية إضافية. ينطبق ما ورد أعلاه على كل من الهياكل b المتوازية والمضادة للتوازي، ومع ذلك، في البنية المضادة للتوازي تكون الروابط أكثر استقرارًا. يحتوي جزء سلسلة البولي ببتيد الذي يشكل البنية b على ثلاثة إلى سبعة بقايا من الأحماض الأمينية، ويتكون الهيكل b نفسه من 2-6 سلاسل، على الرغم من أن عددها يمكن أن يكون أكبر. البنية b لها شكل مطوي اعتمادًا على ذرات الكربون المقابلة. يمكن أن يكون سطحه مسطحًا وأيسرًا بحيث تكون الزاوية بين الأقسام الفردية للسلسلة 20-25 درجة. ب- الانحناء.البروتينات الكروية لها شكل كروي ويرجع ذلك إلى حد كبير إلى حقيقة أن سلسلة البولي ببتيد تتميز بوجود حلقات ومتعرجات ودبابيس شعر، ويمكن أن يتغير اتجاه السلسلة حتى بمقدار 180 درجة. وفي الحالة الأخيرة، يحدث الانحناء b. هذا الانحناء على شكل دبوس الشعر ويتم تثبيته بواسطة رابطة هيدروجينية واحدة. قد يكون العامل الذي يمنع تكوينه هو الجذور الجانبية الكبيرة، وبالتالي يتم ملاحظة إدراج أصغر بقايا الأحماض الأمينية، الجلايسين، في كثير من الأحيان. يظهر هذا التكوين دائمًا على سطح كرية البروتين، وبالتالي يشارك B-bend في التفاعل مع سلاسل متعددة الببتيد الأخرى. الهياكل الثانوية الفائقة.تم افتراض الهياكل الثانوية الفائقة للبروتينات لأول مرة ثم تم اكتشافها بواسطة L. Pauling وR. Corey. أحد الأمثلة على ذلك هو حلزون ألفا الفائق، حيث يتم ملتوي حلزونين ألفا في حلزون فائق أعسر. ومع ذلك، في كثير من الأحيان تشتمل الهياكل الفائقة الحلزونية على كل من الصفائح الحلزونية a والصفائح المطوية b. ويمكن عرض تكوينها على النحو التالي: (aa)، (ab)، (ba)، (bXb). يتكون الخيار الأخير من ورقتين مطويتين متوازيتين، يوجد بينهما ملف إحصائي (bСb). تتمتع العلاقة بين الهياكل الثانوية والثانوية الفائقة بدرجة عالية من التباين وتعتمد على الخصائص الفردية لجزيء بروتين معين. المجالات هي مستويات أكثر تعقيدًا لتنظيم البنية الثانوية. وهي عبارة عن أقسام كروية معزولة متصلة ببعضها البعض بواسطة مقاطع مفصلية قصيرة من سلسلة البولي ببتيد. كان د. بيركتوفت من أوائل الذين وصفوا تنظيم مجال الكيموتريبسين، مشيرًا إلى وجود مجالين في هذا البروتين.

البنية الثانوية للبروتين

البنية الثانوية هي الطريقة التي يتم بها ترتيب سلسلة البولي ببتيد في بنية مرتبة. يتم تحديد الهيكل الثانوي من خلال الهيكل الأساسي. وبما أن البنية الأولية يتم تحديدها وراثيا، فإن تكوين البنية الثانوية يمكن أن يحدث عندما تترك سلسلة البولي ببتيد الريبوسوم. استقر الهيكل الثانوي روابط هيدروجينية، والتي تتشكل بين مجموعات NH و CO من الروابط الببتيدية.

يميز أ- الحلزون، ب- البنيةوالتشكل المضطرب (كلو).

بناء حلزونات ألفا أقترح بولينجو كوري(1951). هذا هو نوع من البنية الثانوية للبروتين الذي يشبه الحلزون العادي (الشكل 1).

تشكيل سلسلة البولي ببتيد. الهيكل الثانوي لسلسلة البولي ببتيد

2.2). الحلزون α عبارة عن هيكل على شكل قضيب توجد فيه روابط الببتيد داخل الحلزون وتقع جذور الأحماض الأمينية ذات السلسلة الجانبية في الخارج. يتم تثبيت الحلزون a بواسطة روابط هيدروجينية موازية لمحور الحلزون وتحدث بين بقايا الأحماض الأمينية الأولى والخامسة. وهكذا، في المناطق الحلزونية الممتدة، تشارك كل بقايا حمض أميني في تكوين رابطتين هيدروجينيتين.

أرز. 2.2. هيكل الحلزون α.

هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية لكل دورة من الحلزون، ومسافة الحلزون 0.54 نانومتر، وهناك 0.15 نانومتر لكل بقايا حمض أميني. الزاوية الحلزونية هي 26 درجة. فترة انتظام الحلزون هي 5 دورات أو 18 بقايا حمض أميني. الأكثر شيوعًا هي الحلزونات اليمنى، أي. دوامة التقلبات في اتجاه عقارب الساعة. يتم منع تكوين الحلزون بواسطة البرولين والأحماض الأمينية ذات الجذور المشحونة والضخمة (العوائق الكهروستاتيكية والميكانيكية).

يوجد شكل حلزوني آخر في الكولاجين . في جسم الثدييات، الكولاجين هو البروتين السائد من الناحية الكمية: فهو يشكل 25٪ من إجمالي البروتين. الكولاجين موجود في أشكال مختلفة، في المقام الأول في الأنسجة الضامة. وهو عبارة عن حلزون أعسر بمسافة تبلغ 0.96 نانومتر و3.3 بقايا في كل دورة، وهو أكثر تسطيحًا من الحلزون ألفا. على عكس الحلزون ألفا، فإن تكوين جسور الهيدروجين أمر مستحيل هنا. يحتوي الكولاجين على تركيبة غير عادية من الأحماض الأمينية: 1/3 جليكاين، وحوالي 10% برولين، بالإضافة إلى هيدروكسي برولين وهيدروكسي سيلين. يتم تشكيل آخر حمضين أمينيين بعد التخليق الحيوي للكولاجين عن طريق التعديل بعد الترجمة. في بنية الكولاجين، يتكرر الثلاثي gly-X-Y باستمرار، حيث يشغل البرولين الموضع X غالبًا، والموضع Y بواسطة الهيدروكسيليزين. هناك أدلة جيدة على أن الكولاجين موجود في كل مكان على شكل حلزون ثلاثي أيمن ملتوي من ثلاث حلزونات أولية أعسر. في الحلزون الثلاثي، ينتهي كل بقايا ثالثة في المركز، حيث، لأسباب جامدة، يناسب الجليكاين فقط. يبلغ طول جزيء الكولاجين بأكمله حوالي 300 نانومتر.

ب-الهيكل(طبقة مطوية ب). تم العثور عليه في البروتينات الكروية، وكذلك في بعض البروتينات الليفية، على سبيل المثال، فيبروين الحرير (الشكل 2.3).

أرز. 2.3. ب-الهيكل

الهيكل لديه شكل مسطح. تكون سلاسل البولي ببتيد ممدودة بالكامل تقريبًا، وليست ملتوية بإحكام، كما هو الحال في الحلزون. توجد مستويات الروابط الببتيدية في الفضاء مثل الطيات المنتظمة لورقة من الورق. يتم تثبيته بواسطة روابط الهيدروجين بين مجموعات CO و NH من الروابط الببتيدية لسلاسل البولي ببتيد المجاورة. إذا كانت سلاسل البوليببتيد التي تشكل البنية b تسير في نفس الاتجاه (أي يتطابق الطرفان C و N) - هيكل ب الموازي; إذا كان في العكس - هيكل ب مضاد للتوازي. يتم وضع الجذور الجانبية لطبقة واحدة بين الجذور الجانبية لطبقة أخرى. إذا انحنت سلسلة بولي ببتيد واحدة وعملت بشكل موازٍ لنفسها، فهذا هو هيكل متقاطع مضاد للتوازي. تتشكل روابط الهيدروجين في البنية المتقاطعة b بين مجموعات الببتيد في حلقات سلسلة البولي ببتيد.

إن محتوى الحلزونات a في البروتينات التي تمت دراستها حتى الآن متغير للغاية. في بعض البروتينات، على سبيل المثال، الميوجلوبين والهيموجلوبين، يكمن الحلزون A في البنية ويمثل 75٪، في الليزوزيم - 42٪، في البيبسين 30٪ فقط. البروتينات الأخرى، على سبيل المثال، إنزيم الكيموتربسين الهضمي، خالية عمليا من بنية حلزونية وجزء كبير من سلسلة البولي ببتيد يتناسب مع الهياكل ب ذات الطبقات. تحتوي بروتينات الأنسجة الداعمة، الكولاجين (بروتين الأوتار والجلد)، والفيبروين (بروتين الحرير الطبيعي) على تكوين ب من سلاسل البوليببتيد.

لقد ثبت أن تكوين حلزونات α يتم تسهيله بواسطة هياكل glu و ala و leu و β بواسطة met و val و ile؛ في الأماكن التي تنحني فيها سلسلة البولي ببتيد - gly، pro، asn. يُعتقد أن ستة بقايا متجمعة، أربعة منها تساهم في تكوين الحلزون، يمكن اعتبارها مركزًا للحلزون. من هذا المركز هناك نمو للحلزونات في كلا الاتجاهين إلى قسم - رباعي الببتيد، يتكون من بقايا تمنع تكوين هذه الحلزونات. أثناء تكوين البنية بيتا، يتم تنفيذ دور البادئات بواسطة ثلاثة من أصل خمسة بقايا من الأحماض الأمينية التي تساهم في تكوين البنية بيتا.

في معظم البروتينات الهيكلية، يسود أحد الهياكل الثانوية، والذي يتم تحديده من خلال تكوين الأحماض الأمينية. البروتين الهيكلي الذي تم إنشاؤه بشكل أساسي على شكل حلزون ألفا هو الكيراتين ألفا. يتكون شعر الحيوانات (الفراء) والريش والريشات والمخالب والحوافر بشكل أساسي من الكيراتين. باعتباره أحد مكونات الخيوط الوسيطة، يعد الكيراتين (cytokeratin) مكونًا أساسيًا في الهيكل الخلوي. في الكيراتين، يتم طي معظم سلسلة الببتيد في حلزون ألفا الأيمن. سلسلتان من الببتيد تشكلان يسارًا واحدًا دوامة فائقة.تتحد ثنائيات الكيراتين فائقة التغليف في رباعيات، والتي تتجمع لتشكل اللييفات الأوليةبقطر 3 نانومتر. وأخيرًا، تتشكل ثمانية لييفات أولية الياف دقيقةبقطر 10 نانومتر.

يتم بناء الشعر من نفس الألياف. وهكذا، في ألياف الصوف الواحدة التي يبلغ قطرها 20 ميكرون، تتشابك ملايين الألياف. ترتبط سلاسل الكيراتين الفردية بالعديد من روابط ثاني كبريتيد، مما يمنحها قوة إضافية. أثناء التجعيد، تحدث العمليات التالية: أولاً، يتم تدمير جسور ثاني كبريتيد عن طريق الاختزال بالثيول، ومن ثم لإعطاء الشعر الشكل المطلوب، يتم تجفيفه بالتسخين. في الوقت نفسه، بسبب الأكسدة بواسطة الأكسجين الجوي، يتم تشكيل جسور ثاني كبريتيد جديدة، والتي تحافظ على شكل تصفيفة الشعر.

يتم الحصول على الحرير من شرانق يرقات دودة القز ( بومبيكس موري) والأنواع ذات الصلة. البروتين الرئيسي للحرير، فبروين، له هيكل طبقة مطوية غير متوازية، وتقع الطبقات نفسها بالتوازي مع بعضها البعض، وتشكل طبقات عديدة. نظرًا لأن السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في الهياكل المطوية تكون موجهة رأسيًا لأعلى ولأسفل، فإن المجموعات المدمجة فقط هي التي يمكن أن تتناسب مع الفراغات بين الطبقات الفردية. في الواقع، يتكون الفيبروين من 80% جليكاين، ألانين وسيرين، أي. ثلاثة أحماض أمينية تتميز بأحجام سلاسل جانبية قليلة. يحتوي جزيء الفيبروين على جزء متكرر نموذجي (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

التشكل المضطرب.تسمى مناطق جزيء البروتين التي لا تنتمي إلى هياكل حلزونية أو مطوية مضطربة.

البنية فوق الثانوية.يمكن للمناطق الهيكلية ألفا الحلزونية وبيتا في البروتينات أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع بعضها البعض، وتشكل تجمعات. تعتبر الهياكل فوق الثانوية الموجودة في البروتينات الأصلية هي الأكثر تفضيلاً من الناحية النشطة. وتشمل هذه الحلزونات ألفا الفائقة، حيث يتم ملتوية اثنين من حلزونات ألفا بالنسبة لبعضهما البعض، وتشكيل حلزون فائق أعسر (باكتيريورودوبسين، هيمريثرين)؛ الأجزاء الحلزونية ألفا والبنيوية المتناوبة لسلسلة البولي ببتيد (على سبيل المثال، رابط روسمان βαβαβ، الموجود في منطقة ربط NAD+ لجزيئات إنزيم نزع الهيدروجين)؛ يُطلق على بنية β ثلاثية الجدائل غير المتوازية (βββ) اسم β-zigzag وهي موجودة في عدد من الإنزيمات الميكروبية والأوالي والفقاريات.

السابق234567891011121314151617التالي

شاهد المزيد:

البروتينات الخيار 1 أ1 الوحدات الهيكلية للبروتينات هي: ...

5 - 9 درجات

البروتينات
الخيار 1
أ1 الوحدات البنائية للبروتينات هي:
أ)
الأمينات
في)
أحماض أمينية
ب)
الجلوكوز
ز)
النيوكليوتيدات
أ2. يتميز تكوين الحلزون بما يلي:
أ)
هيكل البروتين الأساسي
في)
البنية الثلاثية للبروتين
ب)
البنية الثانوية للبروتين
ز)
هيكل البروتين الرباعي
أ3. ما هي العوامل التي تسبب تمسخ البروتين الذي لا رجعة فيه؟
أ)
التفاعل مع محاليل الرصاص والحديد وأملاح الزئبق
ب)
التأثير على البروتين بمحلول مركز من حامض النيتريك
في)
ارتفاع الحرارة
ز)
جميع العوامل المذكورة أعلاه صحيحة
A4. وضح ما يتم ملاحظته عند تطبيق حمض النيتريك المركز على محاليل البروتين:
أ)
راسب أبيض
في)
تلوين أحمر بنفسجي
ب)
راسب أسود
ز)
تلطيخ أصفر
أ5. تسمى البروتينات التي تؤدي وظيفة تحفيزية:
أ)
الهرمونات
في)
الانزيمات
ب)
الفيتامينات
ز)
البروتينات
أ6. يقوم بروتين الهيموجلوبين بالوظيفة التالية:
أ)
المحفز
في)
بناء
ب)
محمي
ز)
ينقل

الجزء ب
ب1. مباراة:
نوع جزيء البروتين
ملكية
1)
البروتينات الكروية
أ)
يتم تجعيد الجزيء في الكرة
2)
البروتينات الليفية
ب)
لا يذوب في الماء

في)
يذوب في الماء أو يشكل محاليل غروية

ز)
هيكل يشبه الخيط

الهيكل الثانوي

البروتينات:
أ)
مصنوعة من بقايا الأحماض الأمينية
ب)
يحتوي فقط على الكربون والهيدروجين والأكسجين
في)
يتحلل في البيئات الحمضية والقلوية
ز)
قادرة على تمسخ
د)
هم السكريات
ه)
إنها بوليمرات طبيعية

الجزء ج
ج1. اكتب معادلات التفاعل التي يمكن من خلالها الحصول على الجليسين من الإيثانول والمواد غير العضوية.

الهياكل الثانوية البروتينية العادية

تتميز الهياكل الثانوية بشكل منتظم ودوري (التشكل) للسلسلة الرئيسية، مع مجموعة متنوعة من التطابقات للمجموعات الجانبية.

الهيكل الثانوي للحمض النووي الريبي

تتضمن أمثلة الهياكل الثانوية الحلقة الجذعية والعقدة الكاذبة.

تعمل الهياكل الثانوية في mRNA على تنظيم الترجمة. على سبيل المثال، يعتمد إدخال الأحماض الأمينية غير العادية السيلينوميثيونين والبيروليسين في البروتينات على حلقة جذعية تقع في المنطقة غير المترجمة مقاس 3 بوصات. تعمل العقد الكاذبة على إحداث تغييرات مبرمجة في إطار القراءة للجينات.

أنظر أيضا

• هيكل رباعي

ملحوظات

مؤسسة ويكيميديا. 2010.

انظر ما هو "البنية الثانوية للبروتينات" في القواميس الأخرى:

البنية الثانوية هي الترتيب المطابق للسلسلة الرئيسية (العمود الفقري) للجزيء الضخم (على سبيل المثال، سلسلة البولي ببتيد للبروتين)، بغض النظر عن شكل السلاسل الجانبية أو علاقتها بالأجزاء الأخرى. في وصف الثانوية... ... ويكيبيديا

البنية الثانوية للبروتين- - التكوين المكاني لسلسلة البولي ببتيد، التي تشكلت نتيجة للتفاعلات غير التساهمية بين المجموعات الوظيفية لبقايا الأحماض الأمينية (هياكل البروتين α و β) ... قاموس مختصر للمصطلحات البيوكيميائية

طرق مختلفة لتصوير البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين باستخدام مثال إنزيم إيزوميراز ثلاثي الفوسفات. يوجد على اليسار نموذج "عصا" يصور جميع الذرات والروابط بينها؛ الألوان تظهر العناصر. تم تصوير الزخارف الهيكلية في المنتصف... ويكيبيديا

هيكل دبوس الشعر- * هيكل دبوس الشعر أو الجذع والحلقة. بنية ثانوية في جزيء الحمض النووي حيث تتحد التسلسلات التكميلية داخل نفس الشريط لتشكل جذعًا مزدوجًا، بينما... علم الوراثة. القاموس الموسوعي

هيكل البروتين- الوحدات الهيكلية الرئيسية (المونومرات) للبروتينات هي بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد في سلاسل طويلة. يمكن للسلاسل الفردية أن تجذب بعضها البعض أو تشكل حلقات وتنحني للخلف، لذا... ... بدايات العلوم الطبيعية الحديثة

البوليمر- (البوليمر) تعريف البوليمر، أنواع البلمرة، البوليمرات الاصطناعية معلومات عن تعريف البوليمر، أنواع البلمرة، البوليمرات الاصطناعية المحتويات المحتويات التعريف خلفية تاريخية علم أنواع البلمرة ... ... موسوعة المستثمر

- (البوليمرات الحيوية) جزيئات كبيرة طبيعية تلعب الأدوار الأساسية. دور في بيول. العمليات. إلى ص. وتشمل البروتينات والأحماض النووية (NA) والسكريات. ص ب. تشكل الأساس الهيكلي لجميع الكائنات الحية. ترتبط جميع العمليات في الخلية بـ ... ... الموسوعة الفيزيائية

ولهذا المصطلح معاني أخرى، انظر البروتينات (المعاني). البروتينات (البروتينات، البوليببتيدات) هي مواد عضوية عالية الجزيئية تتكون من أحماض ألفا أمينية متصلة في سلسلة بواسطة رابطة الببتيد. في الكائنات الحية... ... ويكيبيديا

نشأت الحياة على كوكبنا من قطرة متماسكة. وكان أيضًا جزيء بروتين. أي أن الاستنتاج يترتب على ذلك أن هذه المركبات الكيميائية هي أساس كل الكائنات الحية الموجودة اليوم. ولكن ما هي هياكل البروتين؟ ما هو الدور الذي يلعبونه في جسد وحياة الناس اليوم؟ ما هي أنواع البروتينات الموجودة؟ دعونا نحاول معرفة ذلك.

البروتينات: مفهوم عام

من وجهة النظر، فإن جزيء المادة المعنية هو عبارة عن سلسلة من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد.

يحتوي كل حمض أميني على مجموعتين وظيفيتين:

• الكربوكسيل -COOH؛
• المجموعة الأمينية -NH2 .

ومن بينهم يحدث تكوين الروابط في جزيئات مختلفة. وبالتالي، فإن الرابطة الببتيدية لها الشكل -CO-NH. يمكن أن يحتوي جزيء البروتين على مئات أو آلاف من هذه المجموعات، وهذا يعتمد على المادة المحددة. أنواع البروتينات متنوعة للغاية. ومنها تلك التي تحتوي على الأحماض الأمينية الضرورية للجسم، مما يعني أنه يجب إمداد الجسم بالغذاء. هناك أنواع تؤدي وظائف مهمة في غشاء الخلية والسيتوبلازم. يتم أيضًا عزل المحفزات البيولوجية - الإنزيمات، وهي أيضًا جزيئات بروتينية. يتم استخدامها على نطاق واسع في الحياة اليومية للإنسان، ولا تشارك فقط في العمليات البيوكيميائية للكائنات الحية.

يمكن أن يتراوح الوزن الجزيئي للمركبات قيد النظر من عدة عشرات إلى الملايين. بعد كل شيء، فإن عدد وحدات المونومر في سلسلة بولي ببتيد كبيرة غير محدود ويعتمد على نوع المادة المحددة. يمكن رؤية البروتين في شكله النقي، في شكله الأصلي، عند فحص بيضة الدجاج في كتلة غروية سميكة صفراء فاتحة وشفافة، يوجد بداخلها صفار البيض - وهذه هي المادة المرغوبة. ويمكن قول الشيء نفسه عن الجبن قليل الدسم. هذا المنتج هو أيضًا بروتين نقي تقريبًا في شكله الطبيعي.

ومع ذلك، ليس كل المركبات قيد النظر لها نفس البنية المكانية. هناك أربع منظمات جزيئية في المجموع. تحدد الأنواع خصائصها وتتحدث عن مدى تعقيد بنيتها. ومن المعروف أيضًا أن الجزيئات الأكثر تشابكًا مكانيًا تخضع لعملية معالجة واسعة النطاق لدى البشر والحيوانات.

أنواع هياكل البروتين

هناك أربعة منهم في المجموع. دعونا ننظر في ما هو كل واحد منهم.

1. أساسي. وهو عبارة عن تسلسل خطي شائع للأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد. لا توجد التقلبات المكانية أو دوامة. يمكن أن يصل عدد الوحدات الموجودة في البولي ببتيد إلى عدة آلاف. أنواع البروتينات ذات البنية المشابهة هي الجليسيلالانين والأنسولين والهستونات والإيلاستين وغيرها.
2. ثانوي. وتتكون من سلسلتين من البولي ببتيد ملتوية على شكل حلزوني وموجهة نحو بعضها البعض بواسطة المنعطفات المشكلة. وفي الوقت نفسه، تنشأ بينهما روابط هيدروجينية، وتجمعهما معًا. هذه هي الطريقة التي يتم بها تكوين جزيء بروتين واحد. وأنواع البروتينات من هذا النوع هي كما يلي: الليزوزيم والبيبسين وغيرها.
3. التشكل الثلاثي. إنها بنية ثانوية معبأة بكثافة ومجمعة بشكل مضغوط. هنا تظهر أنواع أخرى من التفاعل، بالإضافة إلى روابط الهيدروجين - وهي تفاعل فان دير فال وقوى الجذب الكهروستاتيكية، والاتصال المحبب للماء. ومن أمثلة الهياكل الألبومين والفيبروين وبروتين الحرير وغيرها.
4. رباعي. الهيكل الأكثر تعقيدًا، والذي يتكون من عدة سلاسل بولي ببتيد ملتوية في شكل حلزوني، يتم لفها على شكل كرة ويتم دمجها معًا في كرة. توضح الأمثلة مثل الأنسولين والفيريتين والهيموجلوبين والكولاجين مثل هذا التشكل البروتيني.

إذا نظرنا إلى جميع الهياكل الجزيئية المذكورة بالتفصيل من وجهة نظر كيميائية، فسوف يستغرق التحليل الكثير من الوقت. في الواقع، كلما ارتفع التكوين، كلما كان هيكله أكثر تعقيدًا وتعقيدًا، كلما زادت أنواع التفاعلات التي يتم ملاحظتها في الجزيء.

تمسخ جزيئات البروتين

واحدة من أهم الخصائص الكيميائية للبولي ببتيدات هي قدرتها على التدمير تحت تأثير ظروف معينة أو عوامل كيميائية. على سبيل المثال، أنواع مختلفة من تمسخ البروتين منتشرة على نطاق واسع. ما هي هذه العملية؟ وهو يتألف من تدمير البنية الأصلية للبروتين. وهذا يعني أنه إذا كان للجزيء في البداية بنية ثلاثية، فسوف ينهار بعد عمل عوامل خاصة. ومع ذلك، فإن تسلسل بقايا الأحماض الأمينية يبقى دون تغيير في الجزيء. تفقد البروتينات المشوهة خصائصها الفيزيائية والكيميائية بسرعة.

ما الكواشف التي يمكن أن تؤدي إلى عملية تدمير التشكل؟ هناك العديد منها.

1. درجة حرارة. عند التسخين، يحدث تدمير تدريجي للبنية الرباعية والثالثية والثانوية للجزيء. ويمكن ملاحظة ذلك بصريا، على سبيل المثال، عند قلي بيضة دجاج عادية. "البروتين" الناتج هو البنية الأساسية لبولي ببتيد الألبومين الموجود في المنتج الخام.
2. إشعاع.
3. العمل بواسطة العوامل الكيميائية القوية: الأحماض والقلويات وأملاح المعادن الثقيلة والمذيبات (مثل الكحول والإيثرات والبنزين وغيرها).

وتسمى هذه العملية أحيانًا أيضًا بالذوبان الجزيئي. تعتمد أنواع تمسخ البروتين على العامل الذي تسبب في حدوثه. وفي بعض الحالات، تحدث العملية المعاكسة لما تم النظر فيه. هذا هو إعادة الطبيعة. ليست كل البروتينات قادرة على استعادة بنيتها مرة أخرى، لكن جزءًا كبيرًا منها يمكنه القيام بذلك. وهكذا، قام الكيميائيون من أستراليا وأمريكا بإعادة تكوين بيضة دجاج مسلوقة باستخدام بعض الكواشف وطريقة الطرد المركزي.

هذه العملية مهمة للكائنات الحية أثناء تركيب سلاسل البوليببتيد بواسطة الريبوسومات والرنا الريباسي في الخلايا.

التحلل المائي لجزيء البروتين

جنبا إلى جنب مع تمسخ البروتينات، تتميز خاصية كيميائية أخرى - التحلل المائي. وهذا أيضًا هو تدمير للتشكل الأصلي، ولكن ليس للبنية الأساسية، ولكن تمامًا للأحماض الأمينية الفردية. جزء مهم من عملية الهضم هو التحلل المائي للبروتين. أنواع التحلل المائي للبولي ببتيدات هي كما يلي.

1. المواد الكيميائية. بناء على عمل الأحماض أو القلويات.
2. بيولوجية أو أنزيمية.

ومع ذلك، فإن جوهر العملية يبقى دون تغيير ولا يعتمد على أنواع التحلل المائي للبروتين الذي يحدث. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل الأحماض الأمينية، والتي يتم نقلها في جميع أنحاء الخلايا والأعضاء والأنسجة. يتضمن تحولهم الإضافي تخليق متعددات الببتيدات الجديدة، وهي بالفعل تلك الضرورية لكائن معين.

في الصناعة، يتم استخدام عملية التحلل المائي لجزيئات البروتين على وجه التحديد للحصول على الأحماض الأمينية اللازمة.

وظائف البروتينات في الجسم

تعد أنواع مختلفة من البروتينات والكربوهيدرات والدهون مكونات حيوية للعمل الطبيعي لأي خلية. وهذا يعني الكائن الحي ككل. لذلك، يتم تفسير دورها إلى حد كبير من خلال الدرجة العالية من الأهمية والتواجد في كل مكان داخل الكائنات الحية. يمكن تمييز العديد من الوظائف الرئيسية لجزيئات البولي ببتيد.

1. المحفز. يتم تنفيذه بواسطة إنزيمات لها بنية بروتينية. سنتحدث عنهم لاحقا.
2. الهيكلي. تؤثر أنواع البروتينات ووظائفها في الجسم بشكل أساسي على بنية الخلية نفسها وشكلها. بالإضافة إلى ذلك، فإن الببتيدات التي تؤدي هذا الدور تشكل الشعر والأظافر وأصداف الرخويات وريش الطيور. كما أنها بمثابة تعزيز معين في جسم الخلية. يتكون الغضروف أيضًا من هذه الأنواع من البروتينات. أمثلة: توبولين، كيراتين، أكتين وغيرها.
3. تنظيمية. تتجلى هذه الوظيفة في مشاركة البوليبتيدات في عمليات مثل النسخ والترجمة ودورة الخلية والربط وقراءة mRNA وغيرها. في كل منهم يلعبون دورًا مهمًا كمنظم.
4. الإشارة. يتم تنفيذ هذه الوظيفة عن طريق البروتينات الموجودة على غشاء الخلية. فهي تنقل إشارات مختلفة من وحدة إلى أخرى، وهذا يؤدي إلى التواصل بين الأنسجة. أمثلة: السيتوكينات والأنسولين وعوامل النمو وغيرها.
5. ينقل. بعض أنواع البروتينات ووظائفها التي تؤديها تعتبر حيوية بكل بساطة. يحدث هذا، على سبيل المثال، مع بروتين الهيموجلوبين. ينقل الأكسجين من خلية إلى أخرى في الدم. إنه لا يمكن تعويضه بالنسبة للبشر.
6. احتياطية أو احتياطية. تتراكم هذه الببتيدات في النباتات وبيض الحيوانات كمصدر للتغذية والطاقة الإضافية. ومن الأمثلة على ذلك الجلوبيولين.
7. محرك. وظيفة مهمة جدًا، خاصة بالنسبة للبروتوزوا والبكتيريا. بعد كل شيء، فهي قادرة على التحرك فقط بمساعدة السوط أو الأهداب. وهذه العضيات بطبيعتها ليست أكثر من بروتينات. ومن أمثلة هذه الببتيدات ما يلي: الميوسين والأكتين والكينيسين وغيرها.

ومن الواضح أن وظائف البروتينات في جسم الإنسان والكائنات الحية الأخرى عديدة ومهمة للغاية. وهذا يؤكد مرة أخرى أنه بدون المركبات التي ندرسها، فإن الحياة على كوكبنا مستحيلة.

الوظيفة الوقائية للبروتينات

يمكن أن تحمي البوليببتيدات من التأثيرات المختلفة: الكيميائية والفيزيائية والبيولوجية. على سبيل المثال، إذا كان الجسم مهددًا بفيروس أو بكتيريا ذات طبيعة غريبة، فإن الجلوبيولين المناعي (الأجسام المضادة) يدخل في معركة معهم، ويؤدي دورًا وقائيًا.

إذا تحدثنا عن التأثيرات الجسدية، على سبيل المثال، فإن الفيبرين والفيبرينوجين، اللذين يشاركان في تخثر الدم، يلعبان دورًا كبيرًا هنا.

البروتينات الغذائية

أنواع البروتين الغذائي هي كما يلي:

• كاملة - تلك التي تحتوي على جميع الأحماض الأمينية اللازمة للجسم؛
• أدنى - تلك التي تحتوي على تركيبة غير مكتملة من الأحماض الأمينية.

ومع ذلك، كلاهما مهم لجسم الإنسان. وخاصة المجموعة الأولى . يجب على كل شخص، خاصة خلال فترات النمو المكثف (الطفولة والمراهقة) والبلوغ، أن يحافظ على مستوى ثابت من البروتينات في نفسه. بعد كل شيء، لقد قمنا بالفعل بفحص الوظائف التي تؤديها هذه الجزيئات المذهلة، ونحن نعلم أنه لا توجد عملية واحدة عمليا، ولا يكتمل أي تفاعل كيميائي حيوي داخلنا دون مشاركة الببتيدات.

ولهذا السبب من الضروري تناول الكمية اليومية من البروتينات الموجودة في المنتجات التالية يوميًا:

• بيضة؛
• لبن؛
• جبن؛
• لحم و سمك؛
• فول؛
• فول؛
• الفول السوداني؛
• قمح؛
• الشوفان؛
• العدس وغيرها.

إذا كنت تستهلك 0.6 جرام من البولي ببتيد يوميًا لكل كجم من وزنك، فلن يفتقر الشخص أبدًا إلى هذه المركبات. إذا لم يحصل الجسم على ما يكفي من البروتينات الضرورية لفترة طويلة، يحدث مرض يسمى تجويع الأحماض الأمينية. وهذا يؤدي إلى اضطرابات التمثيل الغذائي الشديدة، ونتيجة لذلك، العديد من الأمراض الأخرى.

البروتينات في القفص

داخل أصغر وحدة هيكلية لجميع الكائنات الحية - الخلية - توجد أيضًا بروتينات. علاوة على ذلك، فإنهم يؤدون جميع الوظائف المذكورة أعلاه تقريبًا هناك. بادئ ذي بدء، يتم تشكيل الهيكل الخلوي للخلية، ويتكون من الأنابيب الدقيقة والألياف الدقيقة. إنه يعمل على الحفاظ على الشكل وكذلك النقل داخليًا بين العضيات. تتحرك الأيونات والمركبات المختلفة على طول جزيئات البروتين، مثل القنوات أو القضبان.

دور البروتينات المغمورة في الغشاء والموجودة على سطحه مهم. هنا يؤدون وظائف المستقبلات والإشارة ويشاركون في بناء الغشاء نفسه. إنهم يقفون حراسة، مما يعني أنهم يلعبون دورًا وقائيًا. ما أنواع البروتينات الموجودة في الخلية التي يمكن تصنيفها ضمن هذه المجموعة؟ هناك العديد من الأمثلة، وهنا عدد قليل.

1. الأكتين والميوسين.
2. الإيلاستين.
3. الكيراتين.
4. الكولاجين.
5. توبولين.
6. الهيموجلوبين.
7. الأنسولين.
8. ترانكوبالامين.
9. ترانسفيرين.
10. الزلال.

في المجمل، هناك عدة مئات من الكائنات المختلفة التي تتحرك باستمرار داخل كل خلية.

أنواع البروتينات في الجسم

هناك، بالطبع، مجموعة كبيرة ومتنوعة منهم. إذا حاولنا بطريقة ما تقسيم جميع البروتينات الموجودة إلى مجموعات، فقد ينتهي بنا الأمر إلى شيء مثل هذا التصنيف.

بشكل عام، يمكن اتخاذ العديد من الميزات كأساس لتصنيف البروتينات الموجودة في الجسم. لا يوجد أحد حتى الآن.

الانزيمات

المحفزات البيولوجية ذات الطبيعة البروتينية، والتي تعمل على تسريع جميع العمليات البيوكيميائية الجارية بشكل كبير. التبادل الطبيعي مستحيل بدون هذه الروابط. تتم جميع عمليات التوليف والتحلل وتجميع الجزيئات وتكرارها وترجمتها ونسخها وغيرها تحت تأثير نوع معين من الإنزيمات. ومن أمثلة هذه الجزيئات:

• الأكسدة.
• التحويلات.
• الكاتلاز.
• هيدرولاز.
• الايزوميرات.
• لياسيس وآخرون.

واليوم، تُستخدم الإنزيمات أيضًا في الحياة اليومية. وبالتالي، في إنتاج مساحيق الغسيل، غالبا ما يتم استخدام ما يسمى بالإنزيمات - وهي محفزات بيولوجية. تعمل على تحسين جودة الغسيل إذا تمت مراعاة ظروف درجة الحرارة المحددة. يرتبط بسهولة بجزيئات الأوساخ ويزيلها من سطح الأقمشة.

ومع ذلك، نظرًا لطبيعتها البروتينية، لا تستطيع الإنزيمات تحمل الماء الساخن جدًا أو القرب من الأدوية القلوية أو الحمضية. في الواقع، في هذه الحالة، ستحدث عملية تمسخ الطبيعة.

يمتلك جزيء البروتين من أي نوع في حالته الأصلية بنية مكانية مميزة، تسمى غالبًا التشكل. يتم استخدام مصطلحات مختلفة للإشارة إلى مستويات مختلفة من بنية البروتين. يشير مصطلح البنية الثانوية إلى التشكل الممدود أو الملفوف لسلاسل البولي ببتيد. يشير مصطلح البنية الثلاثية إلى الطريقة التي يتم بها طي سلسلة البولي ببتيد في هيكل مدمج ومعبأ بإحكام. يتم استخدام مصطلح التشكل الأكثر عمومية لوصف البنية الثانوية والثالثية للسلسلة في وقت واحد، أي. تكوينها المكاني. يشير مصطلح البنية الرباعية إلى طريقة التوحيد (الترتيب في الفضاء) لسلاسل البولي ببتيد الفردية في جزيء بروتين يتكون من عدة سلاسل متشابهة.

كقاعدة عامة، تحتوي سلاسل البروتينات متعددة الببتيد من 100 إلى 300 بقايا من الأحماض الأمينية. تحتوي بعض البروتينات على سلاسل أطول؛ وتشمل هذه ألبومين المصل (حوالي 550 وحدة بنائية)، والميوسين (حوالي 1800 وحدة بنائية)، وما إلى ذلك. ومع ذلك، إذا تجاوز الوزن الجزيئي للبروتين 50000، فهناك كل الأسباب لافتراض أن جزيء هذا البروتين يحتوي على سلسلتين من البولي ببتيد على الأقل. .

البروتينات عبارة عن مركبات عالية الجزيئات ذات تركيب كيميائي محدد بدقة. يتكون جزيء البروتين من سلسلة بولي ببتيد واحدة أو أكثر تتشكل نتيجة تكثيف الأحماض الأمينية. عندما يتم دمج الأحماض الأمينية في سلسلة بروتينية، تتشكل روابط الببتيد (-NH-CO-)، مع مجموعة NH+3 في أحد الأطراف ومجموعة COO- في الطرف الآخر.

دعونا نلقي نظرة على هيكل الرابطة الببتيدية.

من مميزات الرابطة أن 4 ذرات N,H,C,O تقع في نفس المستوى (المنطقة المحاطة بدائرة في الشكل). من المعروف أن دوران الجزيء حول رابطة واحدة يؤدي إلى ظهور الأيزومرات الدوارة.

في البروتينات، يكون الدوران حول رابطة الببتيد C-N صعبًا (طاقة التنشيط 40 - 80 كيلوجول/مول)، لأن هذه الرابطة لها طابع الرابطة المزدوجة، وبالإضافة إلى ذلك، يوجد في مجموعة الببتيد رابطة هيدروجينية بين المجموعة C=O وذرة الهيدروجين من المجموعة N-H (مع طاقة تنشيط تبلغ 20-30 كيلوجول/مول) .

لذلك، يمكن اعتبار البروتين بمثابة سلسلة من وحدات الببتيد المستوية المرتبطة ببعضها البعض. دوران هذه الوحدات ممكن فقط حول روابط مفردة - الكربون والأحماض الأمينية (انظر الشكل).

تتم الإشارة إلى زاوية الدوران حول الرابطة CC-C، كما تتم الإشارة إلى الرابطة C-N.

يتطلب العثور على الشكل الأكثر استقرارًا لسلسلة البروتين تقليل طاقتها الإجمالية، بما في ذلك طاقة الروابط الهيدروجينية داخل الجزيئات. أنشأ بولينج وكوري متغيرين رئيسيين لبنية سلسلة البروتين، وهما الحلزون والشكل.

أرز. اتجاه الروابط الهيدروجينية في بنية البروتين.

يمكن أن يكون اللولب أيمنًا (=132o، =123o) وأعسر (=228o، =237o). - يمكن أن تكون الأشكال متوازية (=61o، =239o) ومضادة للتوازي (=380o، =325o).

بالإضافة إلى ذلك، هناك مناطق في البروتينات لا تشكل أي بنية منتظمة. على سبيل المثال، في الهيموجلوبين، 75% من الأحماض الأمينية تشكل حلزونات ألفا اليمنى، والأجزاء المتبقية من السلسلة غير مرتبة على الإطلاق. غالبًا ما يتم استدعاء المناطق المرتبة الجزء البلوريجزيء البروتين، والمناطق المضطربة - شكل غير متبلورسنجاب.

مناطق غير متبلورة- مستودع لمواد البناء يستخدم إذا لزم الأمر لبناء مناطق منظمة.

سلاسل البولي ببتيد التي يتم تصنيعها في الخلية، والتي تشكلت نتيجة للاتصال المتسلسل لبقايا الأحماض الأمينية، هي جزيئات بروتينية مكشوفة بالكامل. لكي يكتسب البروتين خصائصه الوظيفية المتأصلة، يجب أن تطوى السلسلة في الفضاء بطريقة معينة، لتشكل بنية نشطة وظيفيًا ("أصلية"). على الرغم من العدد الهائل من الهياكل المكانية الممكنة نظريًا لتسلسل حمض أميني فردي، فإن طي كل بروتين يؤدي إلى تكوين شكل أصلي واحد. وبالتالي، يجب أن يكون هناك كود يحدد العلاقة بين تسلسل الأحماض الأمينية لسلسلة متعدد الببتيد ونوع البنية المكانية التي تشكلها.

اتضح أن عملية طي البروتين في الجسم الحي لا يمكن اعتبارها عملية تلقائية ولا مستقلة عن الطاقة. بفضل النظام التنظيمي المنسق للغاية الموجود داخل الخلية، منذ لحظة "ميلادها"، بعد مغادرة الريبوسوم، فإنها تخضع لسيطرة العوامل التي، دون تغيير مسار الطي المحدد (الذي يحدده الكود الجيني)، توفر الظروف المثلى لتنفيذ التكوين المكاني السريع والفعال للبنية المكانية الأصلية.

تعتمد قدرة قسم معين من سلسلة عديد الببتيد على تكوين عنصر هيكلي ثانوي (على سبيل المثال، الطي إلى حلزون أ) على طبيعة تسلسل الأحماض الأمينية لقسم معين من السلسلة. وبالتالي، فإن عدد وموقع الحلزونات a، والخيوط b، والحلقات على طول سلسلة البوليببتيد يختلف بين البروتينات المختلفة ويتم تحديده بواسطة الشفرة الوراثية. وهذا ما يفسر القدرة المحتملة لأي سلسلة بولي ببتيد على طيها تلقائيًا إلى بنية ثلاثية فريدة من نوعها.

أرز. رسم تخطيطي للتركيب المكاني لبروتين صغير (مثبط التربسين البنكرياسي). يتم تصوير مسار السلسلة الرئيسية على خلفية المحيط العام للجزيء؛ يتم تسليط الضوء على -helices، -strands، دوران السلسلة الحادة (t) وجسور السيستين (- - -). وبما أن البروتين يطوي نفسه، فيمكن التنبؤ بكل هذا من البنية الأولية للبروتين وحده. لا تظهر هنا المجموعات الجانبية، لكن - من حيث المبدأ - يمكن أيضًا التنبؤ بموقعها في الفضاء.

وفقا للمفاهيم الحديثة، فإن عملية الطي لها طبيعة هرمية: أولا، يتم تشكيل عناصر الهيكل الثانوي بسرعة كبيرة (بالميلي ثانية)، بمثابة "بذور" لتشكيل زخارف معمارية أكثر تعقيدا (المرحلة 1). المرحلة الثانية (التي تحدث أيضًا بسرعة كبيرة) هي الارتباط المحدد لبعض عناصر البنية الثانوية مع تكوين بنية ثانوية فائقة (يمكن أن يكون هذا عبارة عن مجموعات من عدة حلزونات a، أو عدة سلاسل b، أو روابط مختلطة من هذه العناصر) .

إن تكوين البنية الأصلية للبروتينات التي تتكون من مجالين أو أكثر معقد من خلال مرحلة إضافية - إنشاء اتصالات محددة بين المجالات. يصبح الوضع أكثر تعقيدًا عندما يكون الشكل قليل القسيم من البروتين نشطًا وظيفيًا (أي يتكون من عدة سلاسل متعددة الببتيد، تشكل كل منها، بعد الطي، ما يسمى بالوحدة الفرعية). في هذه الحالات، تتم إضافة مرحلة أخرى - إنشاء اتصالات بين الوحدات الفرعية.

إن مرحلة تحول "الكريات المنصهرة" إلى بروتين أصلي هي الأبطأ، مما يحد من معدل العملية برمتها. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن إنشاء "مجموعة مثالية" من التفاعلات المحددة التي تعمل على تثبيت التشكل الأصلي يرتبط بالحاجة إلى إعادة الترتيب الهيكلي التي تحدث ببطء نسبيًا. وتشمل هذه الأيزومرة cis-trans للرابطة الببتيدية التي تسبق بقايا البرولين. نظرًا لأن التشكل المتحول أكثر استقرارًا، فإنه يسود في سلسلة البولي ببتيد المركبة حديثًا. ومع ذلك، لتكوين بنية البروتين الأصلي، من الضروري أن يتم تحويل حوالي 7٪ من الروابط التي تشكلها بقايا البرولين إلى التشكل رابطة الدول المستقلة. هذا التفاعل، الذي يؤدي إلى دوران سلسلة بمقدار 1800 حول الرابطة C-N، يكون بطيئًا للغاية. في الجسم الحي، يتم تسريعه بسبب عمل إنزيم خاص - الببتيديل بروليل رابطة الدول المستقلة / ترانس إيزوميراز.

الإنزيم الثاني، الذي يسرع عملية الطي، يحفز تكوين وإيزوميرة روابط ثاني كبريتيد. يتم توطينه في تجويف الشبكة الإندوبلازمية ويعزز طي البروتينات التي تفرزها الخلايا التي تحتوي على جسور ثاني كبريتيد (على سبيل المثال، الأنسولين، الريبونوكلياز، الغلوبولين المناعي). أرز. يشرح الشكل 3 دور هذا الإنزيم في تكوين روابط ثاني كبريتيد التي تعمل على تثبيت بنية البروتين الأصلي وفي انقسام جسور SS "الخاطئة".

البنية الثانوية للبروتين. بادئ ذي بدء، سنتحدث عن الهياكل الثانوية العادية - الهيكل أ والهيكل ب.

يحدد ترتيب الهياكل a و b في الكرية البنية الثلاثية للبروتين. تتميز هذه الهياكل الثانوية بتطابقات دورية معينة للسلسلة الرئيسية - مع مجموعة متنوعة من التطابقات للمجموعات الجانبية.

الشكل.. الهيكل الثانوي لسلسلة البولي ببتيد (حبلا اللولب والصفائح ب) والبنية الثلاثية للكريات البروتينية.

لنبدأ مع اللوالب. يمكن أن تكون على اليسار أو اليمين، ويمكن أن يكون لها فترات وخطوات مختلفة. تأتي اللوالب اليمنى (R) إلينا ملتفة عكس اتجاه عقارب الساعة (والتي تتوافق مع زاوية موجبة في علم المثلثات)؛ اليسار (L) - يدور في اتجاه السهم.

يتم ربط أهم الحلزونات في سلسلة البولي ببتيد معًا بواسطة روابط هيدروجينية، حيث ترتبط مجموعات C = O في العمود الفقري للبولي ببتيد بمجموعات H-N الواقعة بعيدًا عنها باتجاه الطرف C من السلسلة. من حيث المبدأ، فإن الحلزونات المرتبطة بـ H التالية ممكنة: 27، 310، 413 (عادةً ما تسمى a) و516 (وتسمى أيضًا p). هنا في الاسم "27" - "2" تعني الرابطة مع المادة المتبقية الثانية في السلسلة، و"7" هو عدد الذرات في الحلقة (O......H-N-C"-Ca-N-C") مغلق بهذا السند. الأرقام الموجودة في أسماء اللوالب الأخرى لها نفس المعنى.

أرز. الروابط الهيدروجينية (موضحة بالأسهم)، هي سمة من اللوالب المختلفة.
أي من هذه الهياكل الحلزونية تسود في البروتينات؟ الحلزون. لماذا؟ الإجابة على هذا السؤال توفرها خريطة راماشاندران لبقايا الأحماض الأمينية النموذجية، ألانين، والتي توضح التطابقات التي يؤدي تكرارها الدوري إلى تكوين الروابط الهيدروجينية الموضحة في الشكل.

أرز. مطابقة الهياكل الثانوية المختلفة على خلفية خريطة المطابقة المسموح بها والمحظورة لمخلفات الأحماض الأمينية. 27R، 27L: دوامة اليمين واليسار 27؛ 310R، 310L: دوامة اليمين واليسار 310؛ R، L - اليمين واليسار -الحلزون؛ R، L - اليمين واليسار -الحلزون.  - -الهيكل (لمزيد من التفاصيل انظر الشكل 7-8ب). P - الحلزون بولي (برو) II. - المطابقات المسموح بها للألانين (Ala)؛ - المناطق المسموح بها فقط للجليسين، ولكن ليس للألانين والبقايا الأخرى؛ - المناطق المحظورة لجميع المخلفات.  و  هما زاويتا الدوران الداخلي في السلسلة البروتينية.

ويمكن ملاحظة أن الحلزون R (-يمين) فقط هو الذي يقع على عمق كافٍ داخل المنطقة المسموح بها للألانين (ولجميع المخلفات الأخرى). تقع الحلزونات الأخرى إما على حافة هذه المنطقة (على سبيل المثال، الحلزون الأيسر L أو الحلزون الأيمن 310)، حيث يتزايد بالفعل الإجهاد المطابق، أو في منطقة لا يمكن الوصول إليها إلا من قبل الجلايسين. لذلك، يمكن للمرء أن يتوقع أن الحلزون ألفا الأيمن هو الذي ينبغي، كقاعدة عامة، أن يكون أكثر استقرارًا، وبالتالي يهيمن على البروتينات - وهو ما لوحظ. في الحلزون ألفا الأيمن، يتم تجميع جميع الذرات على النحو الأمثل: بإحكام، ولكن دون توتر؛ لذلك، ليس من المستغرب أن تكون هذه الحلزونات في البروتينات كثيرة، وفي البروتينات الليفية تصل إلى طول هائل وتشمل مئات من بقايا الأحماض الأمينية.

في منتصف الثمانينات، بدأ عصر جديد في دراسة الآليات التي تنظم طي البروتين في الجسم الحي. تم اكتشاف أنه يوجد في الخلية فئة خاصة من البروتينات، وتتمثل وظيفتها الرئيسية في ضمان الطي الصحيح لسلاسل البولي ببتيد في البنية الأصلية. هذه البروتينات، من خلال الارتباط بالتشكل غير المطوي أو غير المطوي جزئيًا لسلسلة البولي ببتيد، تمنعها من "الارتباك" وتشكيل هياكل غير صحيحة. إنها تحتفظ بالبروتين المكشوف جزئيًا، وتسهل نقله إلى التكوينات التحت خلوية المختلفة، كما تهيئ الظروف لطيه الفعال. تسمى هذه البروتينات "المرافقات الجزيئية"، مما يعكس وظيفتها مجازيًا (الكلمة الإنجليزية مرافقة قريبة في المعنى من كلمة "المربية").

في بنية أكثر إحكاما مقارنة بالهيكل الأساسي، حيث يحدث تفاعل مجموعات الببتيد مع تكوين روابط هيدروجينية بينها.

وضع السنجاب على شكل حبل وأكورديون

هناك نوعان من هذه الهياكل - وضع السنجاب على شكل حبلو على شكل الأكورديون.

يحدث تكوين البنية الثانوية بسبب رغبة الببتيد في تبني التشكل مع أكبر عدد من الروابط بين مجموعات الببتيد. ويعتمد نوع البنية الثانوية على ثبات الرابطة الببتيدية، وحركة الرابطة بين ذرة الكربون المركزية وكربون المجموعة الببتيدية، وحجم جذري الحمض الأميني.

كل هذا، إلى جانب تسلسل الأحماض الأمينية، سيؤدي لاحقًا إلى تكوين بروتين محدد بدقة.

يمكن التمييز بين متغيرين محتملين للبنية الثانوية: حلزون ألفا (بنية ألفا) وطبقة مطوية بيتا (بنية بيتا). كقاعدة عامة، كلا التركيبين موجودان في بروتين واحد، ولكن بنسب مختلفة. في البروتينات الكروية، يسود حلزون ألفا، وفي البروتينات الليفية، يسود هيكل بيتا.

مشاركة الروابط الهيدروجينية في تكوين البنية الثانوية.

يتشكل الهيكل الثانوي فقط بمشاركة روابط الهيدروجين بين مجموعات الببتيد: تتفاعل ذرة الأكسجين في مجموعة واحدة مع ذرة الهيدروجين في الثانية، وفي نفس الوقت يرتبط أكسجين المجموعة الببتيدية الثانية مع هيدروجين المجموعة الثالثة، إلخ.

α-اللولب

طي البروتين على شكل حلزون ألفا.

هذا الهيكل عبارة عن حلزون أيمن، يتكون من روابط هيدروجينية بين مجموعات الببتيد في الأول والرابع، والرابع والسابع، والسابع والعاشر، وهكذا من بقايا الأحماض الأمينية.

يتم منع تكوين الحلزون بواسطة البرولين والهيدروكسي برولين، اللذين يتسببان، بسبب بنيتهما، في "كسر" السلسلة، وانحناءها الحاد.

يبلغ ارتفاع الدوران الحلزوني 0.54 نانومتر ويتوافق مع 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية، و5 دورات كاملة تتوافق مع 18 حمضًا أمينيًا وتحتل 2.7 نانومتر.

طبقة بيتا أضعاف

طي البروتين في ورقة مطوية β.

في طريقة الطي هذه، يكمن جزيء البروتين مثل "الثعبان"، وتكون الأجزاء البعيدة من السلسلة قريبة من بعضها البعض. ونتيجة لذلك، فإن مجموعات الببتيد من الأحماض الأمينية التي تمت إزالتها مسبقًا من سلسلة البروتين تكون قادرة على التفاعل باستخدام روابط الهيدروجين.